Le projet principal de l’unité est l’élaboration de méthodologies performantes, spécifiques et sensibles pour l’identification et la caractérisation des protéines, les peptides et autres molécules peptido-mimétiques comme certaines toxines. L’analyse des protéines dans les études protéomiques combine généralement l’électrophorèse bidimensionnelle à la détection par MALDI-TOF MS (Matrix Assisted Laser Desorption Ionisation–Time Of Flight) pour réaliser une cartographie peptidique. Ce mode d’ionisation MALDI peut être employé pour l’imagerie tissulaire via la localisation de molécules spécifiques, telles que les peptides et protéines, directement à partir de coupes de tissus ou de cellules, sains ou malades, afin de mettre en évidence la présence de marqueurs par exemple. Par ailleurs, l’émergence de techniques nano-chromatographiques liquides mono (LC-1D) ou multidimensionnelles (LC-2D) couplées à des spectromètres de masse tandem (MS/MS), comme les instruments hybrides de type QqTOF (Quadripole-Time Of Flight) ou trappe LIT-FTICR (Linear Ion Trap-Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance), sont une approche attractive par leur capacité à fragmenter des peptides présents en très faible quantité, afin d’obtenir des informations de séquence en acides aminés. Ce couplage permet dans de nombreux cas de s’affranchir de l’étape de séparation par électrophorèse bidimensionnelle et de caractériser ainsi l’ensemble des protéines ainsi que leurs modifications post-traductionnelles directement à partir de mélanges. L’ionisation en mode MALDI peut aussi être couplée à l’analyse MS/MS afin de générer des informations de séquence directement à partir de préparations ayant servi pour l’établissement de cartographies peptidiques par exemple.

A noter
Le TGE FTICR évolue ! voir ici =>

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